1 溶解性
溶解性的增加是大豆蛋白部分水解所引起的最剧烈变化之一。酶解后的蛋白产物在较宽的pH范围内有很好的溶解性，尤其在酸性条件下的溶解性明显提高。不同酶的水解产物，其溶解性不同。用碱性蛋白酶和胰蛋白酶水解的大豆分离蛋白产物，其溶解性要比胰凝乳蛋白酶和粗制凝乳酶效果好。在pH4.5时，胰蛋白酶和碱性蛋白酶水解物溶解性相近，但在pH7.0时，胰蛋白酶水解物的溶解性比碱性蛋白酶水解物高得多。水解物分子大小的减小、一些新暴露出来的离子化氨基和羧基和亲水基团是溶解性提高的根本原因。
2 持水性
蛋白质的持水性与水分活度相关，水分活度0.6～0.9之间，水解后的大豆蛋白持水性是原蛋白的2～3倍。大豆蛋白包含大量可电离的亲水氨基酸，如谷氨酸和门冬氨酸等，它们的吸水量是不可电离亲水氨基酸的3倍左右。在原蛋白中，这类基团被埋藏在分子内部，不能够与水分子接触。通过酶水解以后，肽链构象变化，这类基团移到分子表面，与水分子接触，从而提高了蛋白质的持水性。因此，大豆蛋白水解物可用作持水剂来保持食品中的水分和改善食品质构。
3 凝胶性
凝胶性指蛋白质形成一定的网状结构，保持一定的胶体形态，具有一定的机械强度和粘弹性。在一定的外部条件下，蛋白质分子间作用增强，蛋白质与水分子之间作用减弱，就会导致凝胶的形成。酶水解作用会降低大豆蛋白的凝胶特性。因为经过酶解处理，大豆蛋白水解物的疏水性降低，表面静电荷增加，削弱了蛋白质之间的凝集作用，抑制了凝胶的形成。在某些工业应用当中，凝胶性的降低使得大豆蛋白即使经过热处理过程仍能较好的保持其流动特性，利于工业生产。
4 乳化性
由于蛋白质分子包含亲水和亲油基团，可用作表面活性剂，其在极性－非极性表面定向排列可降低界面间的表面张力。蛋白质乳化过程包括3个连续步骤：①蛋白质分子扩散和连接到界面；②被吸附蛋白质分子的扩散和展开；③被吸附蛋白质分子在界面的重新排列。衡量蛋白质乳化性的指标主要有乳化活性，乳化能力和乳化稳定性。水解度和体系的pH是影响蛋白质乳化性的两个主要参数。在某一适当的水解度和pH条件下，蛋白质具备最佳的乳化性。
5 起泡性
泡沫是由连续的液体相和分散的气体相组成的双相胶状系统；搅打、振荡和喷射是制造食品泡沫的常用方法。衡量泡沫的两个重要指标是泡沫体积和泡沫稳定性；适合起泡的蛋白质分子特性与适合乳化的蛋白质分子特性相似；限制性大豆蛋白水解会提高其起泡性。但水解产物的起泡能力与泡沫稳定性不一定会同时增加，这与蛋白质水解度和具体多肽链的氨基酸组成有关。在大豆蛋白水解产物中，一些大分子肽链或未水解蛋白质分子的疏水效应或空间位阻效应会抑制其它蛋白质分子的起泡特性。